结核杆菌宿主整合因子（mIHF）由ihf基因产生的单个多肽链组成。先前研究发现mIHF是一种新型的类核相关蛋白，在DNA损伤应答、类核紧束及整合重组中发挥着重要作用。有趣的是，mIHF在其N-末端含有一个额外的由86个氨基酸组成的结构域，且该结构域在大肠杆菌宿主整合因子的α-和β-亚基中均不存在，然而，该结构域在全长蛋白质中的相关功能尚不明了。此外，位于mIHF-DNA界面的三位精氨酸残基已经涉及其功能范围。基于此，来自印度科学研究所的三位研究人员探讨了mIHF的DNA结合位点和整合重组刺激活性之间的构效关系，其相关成果于2017年7月10日发表在Journal of Bacteriology上。

研究发现N-末端额外的86个氨基酸区域是不必要的，而C末端区域具有其发挥已知生物学功能（例如抑制大肠杆菌ΔihfA和ΔihfB细胞对DNA损伤剂、DNA结合、DNA多聚化环化以及催化噬菌体L5整合酶刺激综合重组的敏感性）所必不可少的序列，但是位于mIHF DNA结合位点的位点Arg170和Arg171处的单一和双重丙氨酸取代会消除mIHF针对大肠杆菌ΔihfA和ΔihfB细胞对DNA损伤剂敏感性的抑制作用。好在由这些突变等位基因编码的变体不具备结合DNA及刺激整合重组的作用。此外，mIHF-R173A变体的DNA结合活性在很大程度上不受影响，但是它不能刺激整合重组，从而揭示mIHF具备分离等位基因的功能。

综上所述， mIHF的N和C端区域和精氨酸三单元组中各个残基具备保护DNA损伤、DNA结合以及刺激整合酶催化位点特异性重组的作用。

英文标题：Defining the Functionally Important Domain and Amino Acid Residues in Mycobacterium tuberculosis Integration Host Factor for Genome Stability, DNA Binding and Integrative Recombination

链接：http://jb.asm.org/content/early/2017/07/04/JB.00357-17.shortrss=1

NSTL重大传染病防治重点领域信息门户/中国医学科学院医学信息研究所李阳编译